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분자 바인딩은 각각 가까운 분자들이 안정적으로 연합하게 되는 두개의 분자간의 친화성 상호작용이다. 분자 바인딩의 결과는 분자 복합체의 형성을 초래한다. 분자 복합체는 차례차례로 두개 이상의 분자와 관련된 느슨한 결합이다. 복합체의 구성요소 사이의 친화 결합은 보통 공유결합보다는 약하다.

분자 바인딩의 종류 편집

분자 바인딩은 다음과 같이 분류될 수 있다:

비공유 바인딩(non-covalent) – 두개의 상호작용하는 분자들이 어떤 화학적 결합도 형성하지 않았기 때문에 완전히 가역적인 경우

가역적인 공유 바인딩(reversible covalent) – 화학 결합이 형성되었지만, 결합 산물에서 비공유 결합된 반응물로 도로 분리되는 자유 에너지 차이가 거의 평형이며 예컨대 화학 결합이 절단되는 것이 쉽게 일어나는 그 역반응 같은 경우의 활성화 장벽이 상대적으로 낮다

비가역 공유 바인딩(irreversible covalent) – 역반응이 일어나지 않는 반응물보다 생성물이 열역학적으로 안정할 때 화학 결합이 형성된다.

분자 바인딩의 예 편집

단백질, 핵산, 탄수화물, 지질, 약같은 작은 유기 분자들을 포함한 분자는 분자 바인딩에 참여할 수 있다. 결국 다음과 같은 형태가 된다.:

단백질 – 단백질, 단백질 – DNA, 단백질 – 호르몬, 단백질 – 약물,

다른 분자들과 안정된 복합체를 형성하는 단백질은 보통 수용체라고 불린다. 한편 수용체의 바인딩짝은 리간드라 불린다.

분자 바인딩을 일어나게 하는 힘 편집

In order for the complex to be stable, the free energy of complex by definition must be lower than the solvent separated molecules. The binding may be primarily entropy-driven (release of ordered solvent molecules around the isolated molecule that results in a net increase of entropy of the system). When the solvent is water, this is known as the hydrophobic effect. Alternatively the binding may be enthalpy-driven where non-covalent attractive forces such as electrostatic attraction, hydrogen bonding, and van der Waals / London dispersion forces are primarily responsible for the formation of a stable complex.[3] Complexes that have a strong entropy contribution to formation tend to have weak enthalpy contributions. Conversely complexes that have strong enthalpy component tend to have a weak entropy component. This phenomenon is known as enthalpy-entropy compensation.[4]

측정 편집

The association constant (KI) also known as the binding constant (KA) between the components of complex is the ratio of the concentration of the complex divided by the product of the concentrations of the isolated components at equilibrium:

A+B \rightleftharpoons AB:\log K_{I} =\log \left(\frac{[AB]}{[A][B]} \right)=pK_I

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